新生肽鏈的轉運。前Mol Neurosci。2017;10: 222.
經過翻譯和初步加工後,大部分成熟蛋白被包裝到包被有外殼蛋白復合物(COP)II)的囊泡中,並沿微管轉移到高爾基體。這些蛋白質在高爾基體中被進壹步分類,其中壹些進入高爾基體各個區室,而另壹些通過COPI包被的小泡被轉運回內質網。
這種反向運輸是為了回收內質網蛋白。雖然大多數可溶性ER蛋白通過與其他駐留蛋白相互作用而保留在ER中,但其中壹些分泌到高爾基體中。因此,大多數ER蛋白都有特定的識別序列,稱為ER保留信號,可以指導它們的回收。
經典的ER滯留信號是Lys-Asp-Glu-Leu四肽,故稱為KDEL基序。可溶性內質網蛋白通常在C末端有此基序。KDEL基序被特異性受體(KDELR)識別。人類有三種KDEL受體基因(KDELR1-3)。
COPI介導的內質網蛋白逆向轉運逃逸。j細胞生物學。2016 12月19日;215(6): 769–778.
在高爾基體中,具有KDEL序列的分子(如HSP70家族的各種分子伴侶)與KDELR形成復合物,被包裝到外殼蛋白復合物I(COPI)的囊泡中,通過逆行轉運回到ER。
另壹個重要的er滯留信號是KKXX基序(其中K是Lys,X代表任何氨基酸),大多數ER膜蛋白的C端都含有這個序列。帶有KKXX基序的蛋白質也通過COPI回到內質網。
在分泌途徑中,細胞器之間的蛋白質運輸是通過球形小泡進行的,球形小泡從供體細胞器萌發,然後與受體細胞器融合。這種策略允許分泌蛋白穿過膜屏障,而不破壞細胞器的完整性。
囊泡主要根據其蛋白質外殼來分類。真核生物中有三種主要囊泡外殼蛋白:COPI、COPII和網格蛋白。後者負責由質膜和跨高爾基體網絡(TGN)形成的囊泡,可與內體或溶酶體融合。
細胞內的囊泡運輸。j細胞生物學。2016 12月19日;215(6): 769–778.
哺乳動物的高爾基體通常位於內質網和質膜(PM)之間,是由5-8個扁平囊組成的極性細胞器。它面向內質網的壹側稱為順式面或形成面,從內質網接收新形成的蛋白質和脂質。面向PM的壹面稱為反式面或成熟面,它釋放加工過的分子。
中間結構依次為順膜囊、中間膜囊、跨膜囊和跨網絡(TGN)。高爾基體中糖基化的分子壹般從順式平面進入,通過各層膜囊依次修飾,成熟後通過轉運小泡從反式平面離開。
高爾基體的結構和功能。J Mol Biol。2016 Aug 14;428(16): 3183–3193.
高爾基體的主要功能是糖基化,主要是修飾和調整ER形成的核心糖鏈,稱為末端糖基化。此外,還有特定肽鍵的硫酸化、磷酸化和裂解(如胰島素切除C肽)。
高爾基體是分泌途徑的中樞,超過三分之壹的蛋白質將通過這壹途徑進行加工和運輸。加工過的蛋白質根據它們的結構分類,並運輸到溶酶體、分泌顆粒和質膜。